БСЭ - Большая Советская энциклопедия (ГЕ)

Гемли'к(Gemlik), город на С.-З. Турции, на берегу Гемликского залива Мраморного моря 15,7 тыс. жителей (1965). Завод искусственного волокна.

Гемли'кский зали'в, Гемлик-Кёрфези (Gemlik Körfezi), залив у юго-восточного берега Мраморного моря Длина 28 км , ширина около 17 км . Глубина у входа до 66 м , в средней части залива до 105 м . Порт — Гемлик.

Ге'млок, название северо-американских видов древесных растений рода тцуга семейства сосновых: то же, что хемлок .

Ге'мма(от лат. gemma — драгоценный камень, самоцвет), a Северной Короны, звезда 2,2-й визуальной звёздной величины, светимость в 38 раз больше солнечной, расстояние от Солнца 20 парсек.

Ге'мма(лат. gemma), резной камень с изображением. Г. с врезанными вглубь изображениями называются инталиями , Г. с выпуклыми изображениями — камеями . С древности служили печатями (главным образом инталии), знаками собственности, амулетами, украшениями. В последующее время используются главным образом как броши, кулоны, перстни. Изготовление резных камней называют глиптикой.

Ге'мо¼,гемато¼(от греч. háima, род. падеж háimatos — кровь), составная часть сложных слов, обозначающая отношение, принадлежность к крови (например, гемоглобин , гематология ).

Гемоглоби'н(Hb) (от гемо... и лат. globus — шар), красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных; в организме выполняет функцию переноса кислорода (O 2) из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания. У большинства беспозвоночных Г. свободно растворён в крови; у позвоночных и некоторых беспозвоночных находится в красных кровяных клетках — эритроцитах, составляя до 94% их сухого остатка. Молярная масса Г., включенного в эритроциты, около 66 000, растворённого в плазме — до 3000000. По химической природе Г. — сложный белок — хромопротеид , состоящий из белка глобина и железопорфирина — гема. У высших животных и человека Г. состоит из 4 субъединиц-мономеров с молярной массой около 17000; два мономера содержат по 141 остатку аминокислот ( a -цепи), два других — по 146 остатков ( b -цепи).

Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные «гидрофобные карманы», в которых размещены молекулы гема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей атома железа, входящего в состав гема, 4 направлены на азот пиррольных колец; 5-я соединена с азотом имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипептидам и стоящего на 87-м месте в a -цепи и на 92-м месте в b -цепи; 6-я связь направлена на молекулу воды или др. группы (лиганды) и в том числе на кислород. Субъединицы рыхло связаны между собой водородными, солевыми и др. нековалентными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной концентрации солей с образованием главным образом симметричных димеров ( ab ) и частично a- и b -мономеров. Пространственная структура молекулы Г. изучена методом рентгеноструктурного анализа (М. Перуц, 1959).

Последовательность расположения аминокислот в a- и b -цепях Г. ряда высших животных и человека полностью выяснена. В собранной в тетрамер молекуле Г. все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны реакции с O 2. Присоединение O 2обеспечивается содержанием в геме атома Fe 2+. Эта реакция обратима и зависит от парциального давления (напряжения) O 2. В капиллярах лёгких, где напряжение O 2около 100 мм рт . ст. , Г. соединяется с O 2(процесс оксигенации), превращаясь в оксигенированный Г. — оксигемоглобин. В капиллярах тканей, где напряжение O 2значительно ниже (ок. 40 мм рт . ст. ), происходит диссоциация оксигемоглобина на Г. и O 2; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление O 2ещё ниже (5—20 мм рт . cm. ); в глубине клеток оно падает практически до нуля. Присоединение O 2к Г. и диссоциация оксигемоглобина на Г. и O 2сопровождаются конформационными (пространственными) изменениями молекулы Г., а также его обратимым распадом на димеры и мономеры с последующей агрегацией в тетрамеры.

Изменяются при реакции с O 2и др. свойства Г.: оксигенированный Г. — в 70 раз более сильная кислота, чем Г. Это играет большую роль в связывании в тканях и отдаче в лёгких CO 2. Характерны полосы поглощения в видимой части спектра: у Г. — один максимум (при 554 ммк ), у оксигенированного Г. — два максимума при 578 и 540 ммк . Г. способен непосредственно присоединять CO 2(в результате реакции CO 2с NH 2-rpyппами глобина); при этом образуется карбгемоглобин — соединение неустойчивое, легко распадающееся в капиллярах лёгких на Г. и CO 2.

Количество Г. в крови человека — в среднем 13—16 г% (или 78%—96% по Сали); у женщин Г. несколько меньше, чем у мужчин. Свойства Г. меняются в онтогенезе. Поэтому различают Г. эмбриональный, Г. — плода (foetus) — HbF, Г. взрослых (adult) — HbA. Сродство к кислороду у Г. плода выше, чем у Г. взрослых, что имеет существенное физиологическое значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку O 2. Определение количества Г. в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество Г. определяют специальными приборами — гемометрами.

При некоторых заболеваниях, а также при врождённых аномалиях крови (см. Гемоглобинопатии ) в эритроцитах появляются аномальные (патологические) Г., отличающиеся от нормальных замещением аминокислотного остатка в ( - или b -цепях. Выделено более 50 разновидностей аномальных Г. Так, при серповидноклеточной анемии обнаружен Г., в b -цепях которого глутаминовая кислота, стоящая на 6-м месте от N-koнца, замещена валином. Аномалии эритроцитов, связанные с содержанием гемоглобина F или Н, лежат в основе талассемии , метгемоглобинемии . Дыхательная функция некоторых аномальных Г. резко нарушена, что обусловливает различные патологические состояния ( анемии и др.). Свойства Г. могут меняться при отравлении организма, например угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина , или ядами, переводящими Fe 2+гема в Fe 3+с образованием метгемоглобина. Эти производные Г. не способны переносить кислород. Г. различных животных обладают видовой специфичностью, обусловленной своеобразием строения белковой части молекулы. Г., освобождающийся при разрушении эритроцитов, — источник образования жёлчных пигментов.