Брюс Липтон - Биология веры: Недостающее звено между Жизнью и Сознанием

Чтобы уяснить, почему восторжествовала метафора всевластия генов, нужно разобраться, как понимают ДНК те, кто их с таким рвением изучают.

В свое время химики-органики установили, что клетки состоят из очень крупных молекул четырех типов: полисахаридов (сложных сахаров), липидов (жиров), нуклеиновых кислот (ДНК и РНК) и белков. И хотя клетке необходимы все эти четыре типа молекул, наиболее важным их компонентом является белок. По существу, клетки представляют собой сооружения из ста тысяч белковых «кирпичей». И один из способов описания наших состоящих из триллионов клеток тел — представить их в виде белковых машин (надеюсь, вы уже поняли, что лично я считаю нас чем-то большим, нежели машины!).

Давайте присмотримся к тому, как соединены друг с другом в наших клетках эти сто с лишним тысяч белков. Каждый белок представляет собой линейную цепочку связанных друг с другом молекул нуклеиновых кислот наподобие игрушечного детского ожерелья на втулках (см. рисунок).

«Бусины» в «ожерелье» белка — это молекулы одной из двадцати используемых клетками аминокислот. По правде говоря, при всей своей наглядности, аналогия с ожерельем не совсем верна, поскольку молекула каждой аминокислоты несколько отличается по форме. Так что ради точности нам придется сказать, что наше ожерелье помяли на фабрике.

А если быть еще более точным, следует принять во внимание то, что аминокислотный остов клеточного белка гораздо мягче и податливей детского игрушечного ожерелья, которое распадается, если его чересчур сильно перегнуть. Скажем так: структура аминокислотных цепочек в белках напоминает позвоночник змеи, позволяющий ей и вытягиваться в струну, и сворачиваться в клубок.

Благодаря гибким сочленениям (пептидным связям) между аминокислотами в белковой «змейке» белки могут принимать множество форм. То, какую из них примет такая «змейка», определяется преимущественно двумя факторами. Первый фактор — физическая структура белка, обусловленная последовательностью составляющих его бусинок-аминокислот (которые, как уже было сказано выше, немного отличаются друг от друга по форме). Второй фактор — взаимодействие положительных и отрицательных электрических зарядов на концах связанных друг с другом аминокислот. Благодаря такому взаимодействию, аминокислоты ведут себя как магниты. Одноименные заряды заставляют их отталкиваться друг от друга, в то время как разноименные — притягиваться. Как показано на рисунке вверху, гибкий остов белковой цепи легко принимает ту или иную форму, когда его аминокислотные «позвонки» поворачиваются и изгибают соединяющие их сочленения, чтобы уравновесить силы, возникающие из-за имеющихся положительных и отрицательных зарядов.

Каждая из 21 аминокислоты, составляющих каркас белковой цепи, отличается собственной конфигурацией Обратите внимание на то, как отличаются друг от друга «ожерелье», собранное из одинаковых шариков, и «змейка», составленная из трубчатых сегментов различной формы.

Молекулярные цепи некоторых белков бывают такими длинными, что для сворачивания им необходима «помощь» особых вспомогательных белков, называемых хаперонами. Неправильно свернутые белки, подобно людям с дефектами позвоночника, не могут функционировать должным образом. Такие белки клетка маркирует как подлежащие уничтожению; их аминокислотные цепи разлагаются на составляющие и заново собираются в процессе синтеза новых белков.

Белковые каркасы на рис. А и Б имеют одну и ту же последовательность аминокислот [трубчатых сегментов], но кардинально отличаются по своей форме. Вариации формы каркаса возникают из-за поворота соседних сегментов в сочленениях относительно друг друга. Разные по форме аминокислоты поворачиваются относительно соединяющих их «сочленений» (пептидных связей), из-за чего аминокислотный каркас белка приобретает способность извиваться, как змея. Форма белков не задана жестко, но обычно они принимают две-три конкретные конфигурации. Какую же из показанных конфигураций, А или В, предпочтет наш гипотетический белок? Чтобы ответить на этот вопрос, нужно принять во внимание то, что две концевые аминокислоты на своих концах заряжены отрицательно. Поскольку одноименные заряды отталкиваются, конфигурация белка будет тем более устойчивой, чем дальше друг от друга они окажутся. Поэтому предпочтение будет отдано конфигурации А.

Живые организмы отличаются от неживых прежде всего тем, что они движутся и выполняют «работу» — дышат, переваривают пищу, сокращают мышцы и т. д. Чтобы понять природу жизни, нам необходимо разобраться, что приводит в движение белковые «машины».

Окончательная форма, которую принимает белковая молекула (ее конформация, как говорят биологи), определяется равновесным расположением электрических зарядов в ее аминокислотной цепи. Если распределение положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка изменится, она тут же примется выгибаться и приспосабливаться к новой ситуации. Распределение зарядов в белковой молекуле может быть избирательно изменено целым рядом процессов, в частности присоединением других молекул или химических групп (например, гормонов) и даже воздействием внешних электромагнитных полей — скажем, тех, что излучаются мобильными телефонами [Tsong 1989].

Конструктивное совершенство трансформирующихся белков поистине впечатляет: их точнейшим образом выверенная трехмерная конфигурация дает им возможность связываться с другими белками. Когда белковая молекула встречается с другой белковой молекулой, физически и энергетически ей комплементарной, они соединяются примерно так же, как хорошо подогнанные шестеренки в часах.

Рассмотрим еще две иллюстрации. На первой показаны пять белковых молекул — своего рода молекулярные «шестеренки» клеток. Эти органические «шестеренки» имеют более мягкие края, чем их механические аналоги, но благодаря своей точно выдержанной трехмерной конфигурации могут надежно сцепляться с другими, комплементарными им белковыми молекулами.

На рис. А показана предпочтительная конформация нашей гипотетической белковой молекулы. Силы отталкивания между двумя отрицательно заряженными концевыми аминокислотами (обозначены стрелками) заставляют цепь растягиваться так, чтобы упомянутые аминокислоты оказались как можно дальше друг от друга. На рис. В концевая аминокислота показана крупным планом. Сигнал — в данном случае молекула, имеющая большой положительный заряд (белый шарик) — притягивается к отрицательно заряженному участку концевой аминокислоты и связывается с ним. В данном конкретном случае положительный заряд сигнала больше отрицательного заряда аминокислоты. После того как сигнал связывается с белком, на соответствующем конце цепи образуется избыток положительного заряда. Поскольку положительный и отрицательный заряды притягиваются, аминокислоты станут поворачиваться относительно соединяющих их связей так, чтобы их положительно и отрицательно заряженные концы сблизились.