Владимир Фурсов - Три тайны жизни

Различия их в основном заключаются в радикалах (R), которые тоже представляют собой сложные группы атомов.

В качестве примера приведем структурные формулы трех аминокислот, широко распространенных в различных белках: глицина, аланина и треонина.

Аминокислоты соединяются между собой и образуют длинную пептидную цепочку, которая является первичной структурой белковой молекулы. Она определяет последовательность аминокислот в молекулах белков: a 1— а 2— а 3… а n, где a 1означает какую-либо вполне определенную аминокислоту (например, аланин или серин), а 2— иную (а может быть, и ту же самую), но тоже вполне определенную аминокислоту (скажем, глицин) и т. д.

Молекулы белков состоят из нескольких пептидных цепей, способных сворачиваться в спирали и клубки, характерные уже для живой материи.

Главным различием молекул белков служит последовательность расположения в них аминокислот. Например: в одном белке в качестве первого мономера a 1фигурирует аминокислота серин, а в молекуле другого белка вместо серина в качестве первого мономера выступает, положим, фенилаланин, в качестве а 2— скажем, аргинин, а не лизин и т. д. Достаточно отличия хотя бы в одном номере, чтобы белок стал другим. Разумеется, белки могут различаться между собой и по общему числу мономеров в цепочке.

Выявление действительной последовательности расположения аминокислот в цепочке белковой молекулы (его первичной структуры) — одна из самых сложных задач современной биологии. Расшифровка строения белков дает возможность судить о различиях живых организмов на молекулярном уровне. Но что еще важнее — искусственно создавать белки для пищевых, кормовых и лечебных целей. Систематическое изучение последовательности аминокислотных остатков в полипептидных цепях было начато около десяти лет назад. Сейчас полностью воспроизведено строение рибонуклеазы — белка, построенного из ста двадцати четырех аминокислотных остатков, связанных между собой в форме общей полипептидной цепи [8] Для обозначения порядка расположения аминокислот в белковой цепочке применяются следующие сокращения: лиз. — лизин, глут. — глутамин, тре. — треонин, ал. — аланин, фен. — фенилаланин, арг. — аргинин, сер. — серин, асп. — NH 2 — аспарагиновая кислота, гис. — гистидин, мет. — метионин, цис. — цистин, прол. — пролин, изол. — изолейцин. .

Химическое строение белковой молекулы — рибонуклеазы.

Большим достижением является полная расшифровка последовательности аминокислот в белке вируса табачной мозаики, состоящей из ста пятидесяти семи аминокислотных остатков. Недавно закончилась многолетняя работа по установлению последовательности аминокислот в белке лизоциме, содержащемся в слезах и яичном желтке. Установлено, что белковая цепь лизоцима построена из ста двадцати шести аминокислотных остатков.

В последние годы расшифровано строение ряда белковых гормонов со сравнительно простой молекулой, как, например, инсулина — гормона поджелудочной железы, недостаток которого порождает сахарную болезнь. Изучено строение гормона задней доли гипофиза — окситоцина и вазопрессина.

Современными методами рентгено-структурного анализа с использованием электронных вычислительных машин установлена общая форма молекулы белка. Она такова: цепочка аминокислот закручивается в спираль, витки которой очень близко примыкают друг к другу. В отдельных местах атомы спирали притягиваются между собой. Устойчивое спиральное строение называется вторичной структурой белка. Спираль белковой молекулы сворачивается в своего рода клубок и образует третичную структуру, которая всегда постоянна (специфична) для каждого данного белка.

В некоторых случаях молекулы белков присоединяют и другие молекулы и образуют еще более сложную, четвертичную, структуру.

Строение молекулы простого белка миоглобина (третичная структура).

Если заменить хотя бы в одном месте белковой цепочки одну аминокислоту на другую, может произойти изменение свойств белка. Так, в ряде районов Африки и Средиземноморья, а также в странах Юго-Восточной Азии существует тяжелое наследственное заболевание крови — серповидноклеточная анемия. При ней красные кровяные шарики имеют форму серпов. В гемоглобине таких больных электрически заряженная глутаминовая кислота заменена на электрически нейтральную аминокислоту валин. В результате гемоглобин сильно изменяет свои свойства. Эритроциты крови с таким гемоглобином приобретают серповидную форму. Утратив электрический заряд, молекулы гемоглобина перестают отталкивать друг друга и «слипаются» в кристаллоподобные структуры. Эритроциты серповидной формы гораздо хуже переносят кислород, вследствие чего наступает кислородное голодание. Дети с этим врожденным недугом обычно не доживают и до двух лет.

Образование цепи в белковой молекуле из отдельных аминокислот.

Создание искусственных белков является важнейшей проблемой современной науки. На пути искусственного синтеза белка перед учеными встали огромные препятствия. Чтобы соединить между собой две аминокислоты, надо преодолеть массу трудностей. Каждая аминокислота, как уже было сказано, имеет два химических лица: карбоксильную кислую группу на одном конце и аминную основную группу на другом. Если от карбоксильной группы одной аминокислоты отнять группу ОН, а от аминной группы другой — атом водорода, то образуется при этом простейший из пептидов — дипептид и отщепляется молекула воды. Повторяя эту операцию, можно наращивать количество аминокислот и длину белковой цепочки. Однако эта на первый взгляд несложная операция практически бывает очень трудно осуществимой: аминокислоты весьма неохотно соединяются друг с другом. Приходится их активировать химически и подогревать.

Вторая сложность заключается в том, что соединяться друг с другом могут не только остатки различных аминокислот, но и две молекулы одной кислоты. При этом строение синтезируемого пептида будет уже отличаться от желаемого. Более того, каждая аминокислота может иметь не две, а несколько боковых химически активных групп (радикалов), способных присоединять аминокислотные остатки.