Льюис Уолперт - Чудесная жизнь клеток: как мы живем и почему мы умираем

Потеря клеток кожи, которые располагаются на самой поверхности, восполняется за счет образования новых, которые образуются из стволовых клеток, находящихся в подкожном слое. Другой тип клеток образует нашу разветвленную кровеносную систему, в которую входят кровеносные сосуды, артерии, вены и капилляры общей протяженностью почти в сто тысяч километров. Одних капилляров — мельчайших сосудов, соединяющих артерии и вены, — в нашем организме 40 миллиардов.

Клеточные оболочки позволяют клеткам обмениваться газами, питательными веществами и выводить продукты распада. Каждая клетка находится на расстоянии не более чем в несколько клеток от обслуживающего ее капилляра.

При этом все наши клетки состоят из одних и тех же молекул и используют одни и те же механизмы для производства белков. Их химический состав также одинаков — все они примерно на 70 процентов состоят из воды. 95 процентов клеточной массы образовано всего лишь четырьмя видами атомов — углерода, водорода, азота и кислорода, которые соединяются друг с другом в самых различных комбинациях для того, чтобы создать множество видов молекул, содержащихся в клетках. Сложная структура клетки как раз и обусловлена тем, что все эти простейшие атомы соединяются друг с другом в разнообразнейших комбинациях, образуя белки и аминокислоты. Представляется, что главным качеством клеток является их способность генерировать великое множество различных химических соединений на основе одних и тех же базовых элементов — и эта способность зависит от белков.

Внутри каждой клетки имеется набор молекул, которые выполняют эти функции. Основная роль здесь у наиболее сложных белковых молекул. В нашем теле содержится до 200 различных разновидностей клеток — кожи, печени, жировых, нервных клеток и так далее, и функции всех их устанавливаются определенными белками. Различия в назначении клеток предопределяются различиями в составе белков.

Число аминокислот в белковой молекуле обычно варьируется от 50 до 2000. При этом существуют белки, состоящие всего из 30 аминокислот, и белки, состоящие из 10 000 аминокислот. Последовательность и состав аминокислот в каждом белке уникальна, и именно это определяет особенности поведения данного белка. Функционирование белков во многом зависит от их взаимодействия с другими белками или молекулами, причем это взаимодействие характеризуется весьма высокой степенью избирательности: определенный белок может связываться лишь с одной из тысяч разных молекул, находящихся в клетке. Эта особенность связана с характерным трехмерным строением каждого белка, соответствующим лишь определенному типу молекул. Благодаря такому строению, например, на поверхности белка может появляться полость, куда и проникает молекула, с которой он должен взаимодействовать.

Белки определяют структуру клетки — и в то же время представляют собой строительный материал, из которого образуется клетка. Белки являются основным компонентом клеточной оболочки, благодаря им клетки обладают способностью к перемещению. Белки также могут проникать сквозь клеточную оболочку и таким образом переносить молекулы из клетки и внутрь нее, они передают информацию, которой обмениваются клетки, действуют в качестве рецепторов и осуществляют контроль за работой генов. Белки могут объединять свои усилия, они соединяются вместе, образуя волокна, микротрубочки, кольца, слои ткани и т. д.

Основная функция некоторых белков — выступать в роли энзимов. Энзимы — это белки, которые связываются с молекулами и изменяют их структуру, расщепляя одни молекулы на более мелкие, а другие, наоборот, объединяя. Таким образом, они играют определяющую роль в формировании новых молекул и в расщеплении пищи на более мелкие молекулярные единицы; через это они влияют на поведение клеток. Практически все происходящие в клетке процессы контролируются и осуществляются различными типами белков.

Молекулярная цепочка аминокислоты чрезвычайно гибка, она обладает способностью свертываться и складываться любым образом. Глядя на нее, любой акробат может лишь позавидовать. Трехмерная структура, которую она образует, предопределяет функцию белка. То, какую форму принимает в конечном счете белок, зависит от последовательности входящих в него аминокислот. Представьте себе веревку, которая на всем своем протяжении завязана в узлы и петли и унизана крючками. Если складывать такую веревку хаотичным образом, то некоторые крючки зацепятся за петли и форма веревки изменится. То же самое происходит и с белками. Весьма часто белковые цепи соединяются неправильно, и тогда клетка уничтожает их. Правда, на это расходуются значительные запасы клеточной энергии. Для того же, чтобы белковые цепи связывались воедино правильно, в клетке существуют особые белки-поводыри.

Если меняется всего лишь одна аминокислота в длинной белковой цепочке, то меняется и вся структура белка. А это может вызвать серьезные изменения в его деятельности и привести к ненормальному функционированию всей клетки. Именно это обстоятельство лежит в основе многих заболеваний. Ярким примером является серповидная анемия, при которой меняется всего лишь одна аминокислота в белке гемоглобина. Эта мутация приводит к нарушению структуры белка, из-за чего меняется форма кровяной клетки — она приобретает серповидные очертания, что, в свою очередь, мешает нормальному прохождению кровяных клеток через кровеносные капилляры.

Каким же образом определяется порядковое место той или иной аминокислоты в белковой цепи? Фреду Сангеру, биохимику из Кембриджа, была присуждена Нобелевская премия за то, что он определил последовательность аминокислот в белке инсулина. Сангер разработал метод отделения от белковой цепи аминокислоты, находящейся на самом ее конце. Благодаря этому методу он получил возможность отделить одну за другой все аминокислоты, входящие в белок инсулина, и определил точную последовательность их расположения в белковой цепочке.

Однако даже точное знание расположения аминокислот не всегда помогает понять пространственную структуру белка. Самым удобным методом для выяснения этого является превращение белка в кристалл, который затем просвечивается рентгеновскими лучами. Изучение углов отражения лучей и позволяет распознать пространственную структуру белка. На практике же наиболее быстрым методом для определения пространственной структуры белка является его сравнение с другим белком, пространственная структура которого уже известна. Поэтому чем больше белков изучено, тем проще становится процедура выяснения пространственной структуры новых белков.