Норман Хоровиц - Поиски жизни в Солнечной системе

Живые системы отличаются от неживых двумя важными особенностями. Прежде всего, даже самый простой организм по своему составу и строению гораздо сложнее любого сравнимого с ним по размеру объекта неживой природы. Мы до сих пор еще не знаем полностью, какова структурная организация живой клетки, ибо обнаруживаются все новые ее компоненты — и конца этому не видно. Следует помнить, что при этом не принимается во внимание сложность организации многоклеточных организмов, где огромные популяции клеток, специализированных на выполнении определенных функций, должны взаимодействовать по согласованной и взаимовыгодной программе. Данное обстоятельство влечет за собой вторую отличительную особенность живых организмов: оказывается, структура и организация клетки, по-видимому, обусловлены ее предназначением, конечной целью которого является выживание организма. В прошлом эти уникальные свойства живых организмов привели к убеждению, что они обладают некой "жизненной силой" — таинственным, нефизическим началом, которым обусловлены особенности, отделяющие живой мир от неживого непроходимой пропастью. Сейчас подобные рассуждения кажутся нелепыми. Мы знаем, что живая материя по своему химическому составу принципиально не отличается от неживой: живые существа состоят из тех же атомов и молекул и ничего более в себе не заключают. Что отличает их от всего остального мира, так это способ, которым их атомы и молекулы соединены друг с другом. Таким образом, жизнь есть проявление определенных комбинаций молекул.

На нашей планете, как известно, основные жизненные процессы обеспечиваются молекулами только двух типов: белками и нуклеиновыми кислотами. Белки образуют ферменты — высокоэффективные катализаторы [1] Смысл используемых в книге специальных понятий разъясняется в "Словаре терминов". , способствующие протеканию в живых системах самых разнообразных химических реакций. Те или иные химические изменения и характеризуют всю жизнедеятельность живых существ; усвоение пищи, образование новых клеток и клеточных компонентов, сокращение мышц и передача нервных импульсов — вот лишь несколько функций, при осуществлении которых происходит химическое превращение молекул одного типа в другой. Эти и множество других специфических реакций, происходящих в организме, "отбираются" и возбуждаются при непосредственном участии ферментов; последние, таким образом, определяют направление и выход конечного продукта всего сложного комплекса процессов, называемого обменом веществ, или метаболизмом, который характерен только для живого организма.

Живые клетки синтезируют белки, которые обладают и другими функциями. К неферментативным белкам относятся гемоглобин, инсулин, различные антитела. Наиболее распространенным белком, синтезируемым в организме млекопитающих, является коллаген — своего рода строительный материал для костей, кожи или зубов.

Нуклеиновые кислоты выполняют совершенно иную функцию. Они образуют гены — носители всех видов генетической (наследственной) информации. Имеются два типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК), и обе они обнаружены во всех клетках. Несмотря на большое сходство в их химическом строении, во всех известных нам организмах (за исключением некоторых вирусов) генетическую функцию несет ДНК. Генетическая информация, по-видимому, целиком связана с синтезом белковых молекул: их химическим строением, временем и скоростью синтеза.

Как нуклеиновые кислоты, так и белки образованы очень большими молекулами, состоящими из линейно расположенных маленьких субъединиц — "строительных блоков". У нуклеиновых кислот эти строительные блоки называются нуклеотидами. Четыре различных типа нуклеотидов составляют молекулы ДНК и РНК (их строение показано на рис. 1). Генетическая информация кодируется последовательностью нуклеотидов, так же, как информация, содержащаяся в напечатанной странице, кодируется последовательностью букв. Строительными блоками белков являются аминокислоты. В природе их существует великое множество, но только 20 одни и те же 20 аминокислот во всех известных видах — используются при образовании белков (строение аминокислот показано на рис. 2).

Рис. 1. Четыре нуклеотида ДНК и РНК, объединенные вместе, образуют короткий сегмент нуклеиновой кислоты. Каждый нуклеотид состоит из азотистого основания (их названия и обозначения указаны на рисунке), присоединенного к пятиуглеродному сахару (рибозе у РНК и дезоксирибозе у ДНК), который в свою очередь связан с молекулой фосфорной кислоты. Фосфорная кислота связывает нуклеотиды в цепях нуклеиновых кислот

Рис. 2. Белковые аминокислоты

Важной характеристикой аминокислот является оптическая изомерия. Все они (за исключением самой простой — глицина) могут существовать в двух формах, которые отличаются одна от другой так же, как левая рука отличается от правой, т. е. являются зеркальным отражением друг друга (рис. 3). Два оптических изомера идентичны по своим химическим свойствам, но поскольку их невозможно совместить (перчатку с правой руки нельзя надеть на левую), они не могут заменять друг друга при построении белковых молекул или каких-либо иных трехмерных родственных структур. Интересно, что аминокислоты всех известных белков относятся к левовращающим, L(levo), изомерам. В принципе в каком-то ином живом мире все аминокислоты могли бы быть и правовращающими, или D(dextro), изомерами, и этот мир функционировал бы так же, как и земной. Тот факт, что в нашем мире L-аминокислоты оказались предпочтительнее, чем D, вероятно, следует рассматривать как историческую случайность. На какой-то другой планете, где аминокислоты также играли бы определенную роль в биохимии организмов, с равной вероятностью возможны как L-, так и D-формы.

Рис. 3, Оптическая изомерия возникает в случае, если четыре различных радикала связаны с одним и тем же атомом углерода. Как видно из рисунка, образовавшиеся при этом две трехмерные (пространственные) структуры, зеркальные изображения друг друга (D, dextro и L, levo), не совмещаются. В белковые аминокислоты входят следующие радикалы, связанные с центральным атомом углерода: 1 — СООН; 2 — Н; 3 — NH 2; 4 — любой из 20 различных боковых радикалов. Белковые аминокислоты имеют L-конфигурацию за исключением глицина, самой простой аминокислоты, у которой боковым радикалом является Н и зеркальные изображения неразличимы. (Данная схема иллюстрирует лишь возможность пространственного расположения атомных группировок вокруг углерода, а не реальные относительные размеры атомов и радикалов.)