Пол Фальковски - Двигатели жизни. Как бактерии сделали наш мир обитаемым

Рис. 12. Электронная микрофотография, показывающая распределение рибосом (маленькие ворсистые шарики) вдоль системы мембран (эндоплазматическая сеть) в эукариотической клетке. На подобном изображении Джордж Паладе впервые идентифицировал рибосомы, чтобы впоследствии их изолировать

Рибосомы не состоят из одного-единственного белка и не сводятся исключительно к белкам; это гораздо более сложные структуры. Самые простые рибосомы, найденные в прокариотах, содержат, помимо молекул РНК, еще около шестидесяти белков, объединенных в две группы. Сначала считалось, что будет необдуманным пытаться кристаллизовать целую рибосому и тем более получить какую-либо полезную информацию об их структуре при помощи рентгеновского излучения. Тем не менее в конце 1980-х годов двум ученым это удалось. Один из них, Гарри Ноллер, был американцем, другая, Ада Йонат, была израильским биохимиком и работала в Германии и Израиле. Работа потребовала от них немало терпения, усердия и вдохновения, однако они смогли получить первые рентгеновские изображения рибосом.

В течение двух последующих десятилетий несколько групп ученых по всему миру занимались анализом структуры этих удивительных наномеханизмов. На основании тщательнейшего исследования множества рентгеновских изображений им удалось собрать по кусочкам информацию о том, как функционируют рибосомы. Этими учеными были: Ноллер из Калифорнийского университета в Санта-Крусе, Йонат из Вейсмановского института, Томас Стейц из Йельского университета и Венкатраман (Венки) Рамакришнан, сначала работавший в Брукхэвенской национальной лаборатории (мой бывший коллега), а затем перешедший в Кембриджский университет. Трое последних в 2009 году за свои усилия были удостоены Нобелевской премии по химии.

Два основных комплекса, составляющих рибосому, взаимодействуют приблизительно так же, как работает пара рычагов. Аминокислоты переносятся к рибосоме третьей молекулой РНК – транспортной РНК. По мере того как информационная РНК скармливается рибосоме наподобие макаронины, два этих белковых комплекса движутся взад и вперед, прикрепляя одну за другой необходимые аминокислоты, чтобы собрать молекулу белка. Таким образом эта белковая фабрика «штампует» информацию, заключенную в генах. Этот замысловатый механизм работает с невероятной скоростью – за секунду к формирующейся белковой цепочке добавляются от десяти до двадцати аминокислот.

Подобные «белковые фабрики», практически идентичные друг другу, существуют во всех живых клетках. Бывают небольшие отклонения в составе РНК внутри рибосом, однако такие отклонения принято считать нейтральными мутациями , которые постоянно встречаются в природе, – это случайности, возникающие бессистемно и не влияющие на результат процесса. Подобные нейтральные мутации мы можем видеть повсюду вокруг. Отпечатки пальцев каждого из нас несколько отличаются от отпечатков пальцев других людей: там, где у одних завитки, у других можно видеть дуги, гребни или петли. Эти узоры никак не коррелируют с нашей тактильной чувствительностью. Точно так же мутации рибосомальной РНК, как представляется, не влияют на скорость, с которой рибосома производит белок, – не существует суперрибосом и рибосом-аутсайдеров (во всяком случае, мы так не думаем). Фактически строение всех рибосом настолько схоже, что их едва можно различить; тем не менее между последовательностями нуклеиновых кислот в рибосомальной РНК существуют небольшие различия. Эти различия и позволили Карлу Вёзе и Джорджу Фоксу разделить прокариоты на две большие надгруппы – бактерии и археи, которые, в свою очередь, очень сильно отличаются от эукариотов. Однако если различия в последовательностях нуклеиновых кислот в рибосомальной РНК и позволяют нам проследить эволюционную историю всех живых организмов, различия в последовательностях РНК не оказывают влияния на базовую функцию рибосомы. Все клетки производят белки абсолютно одинаковым способом.

Тем не менее производство белков – не такая простая задача. Аминокислоты сами по себе не устанавливают химических связей друг с другом. Для того чтобы такая связь установилась, требуется энергия. Откуда же берется энергия для того, чтобы производить белки? Ее вырабатывает другой комплекс наномеханизмов, расположенный в других частях клетки. Начиная с этого момента мир внутри клетки становится еще более интригующим.

Основной энергетической валютой во всех клетках является молекула, называемая аденозинтрифосфат (АТФ), одиночная молекула нуклеиновой кислоты, присутствующая как в ДНК, так и в РНК и содержащая один из сахаров и три фосфатные группы, соединенные последовательно. Когда эта молекула используется в биохимической реакции, она расщепляется на аденозиндифосфат (АДФ) и одиночный фосфат. Расщепление АТФ сопровождается выделением химической энергии, которая используется для многих целей. Одной из важнейших функций АТФ у всех организмов, а в особенности у микроорганизмов, является участие в синтезе белков. Другая функция – подвижность. Еще одна состоит в прокачке ионов, таких как протоны, натрий, калий и хлориды, сквозь мембраны. Все эти и другие функции можно проследить на протяжении всей истории развития жизни на Земле. Вследствие такой повсеместной распространенности АТФ во всех возможных клетках возникает вопрос: как клетки производят АТФ?

Рис. 13. Основной валютой биологической энергии на протяжении всей истории развития жизни является аденозинтрифосфат (АТФ). При соединении АТФ с водой в ферментах одна фосфатная группа может быть оторвана от молекулы, в результате чего образуется аденозиндифосфат (АДФ) и неорганический фосфат. Такая реакция высвобождает энергию, которую все клетки используют для жизни

Открытие того, как производится в клетках основная часть АТФ, было чрезвычайно дискуссионным и, однако же, одним из важнейших в истории биологии. Много лет, с тех самых пор, как Пастер открыл, что микробы могут использовать глюкозу как источник энергии в анаэробных условиях, было известно, что АТФ может производиться в клетках посредством переноса фосфатной группы некоторых небольших молекул непосредственно к АДФ, формируя АТФ. Долгое время этот процесс, называемый субстратным фосфорилированием , считался единственным источником АТФ, однако числа никак не сходились. Если при отсутствии кислорода количество АТФ, произведенного микроорганизмами, зачастую было небольшим, при наличии кислорода производилось гораздо больше АТФ, чем можно было отнести на счет фосфорилирования субстрата. Должен был иметься еще какой-то источник АТФ.