Журнал Здоровье №2 (50) 1959

Позднее, в трудах таких выдающихся русских ученых, как А. Я. Данилевский и И. П. Павлов, появились ясные указания на белковую природу ферментов. В то время весь мир знал об открытиях И. П. Павлова, которые произвели полный переворот в учении о пищеварении и пищеварительных ферментах. Исключительно наглядными опытами он показал, что чем больше белка в желудочном соке, тем выше его ферментативная активность. Другими словами, содержание фермента здесь всегда пропорционально количеству белка.

Вскоре другим исследователям, американцам Дж. Самнеру и Д. Нортропу, удалось получить ряд ферментов в чистом, кристаллическом виде и доказать, что они являются белками. Таким образом, учение о ферментах из области догадок перешагнуло в сферу точного исследования.

Установление белковой природы ферментов — факт чрезвычайной и принципиальной важности. Со школьной скамьи мы помним научное определение жизни, данное Ф. Энгельсом: «Жизнь есть способ существования белковых тел». В те времена о белковой природе ферментов еще не было известно: тем замечательнее сила научного предвидения Энгельса. Белки — это основа жизненных процессов, важнейшая составная часть живого вещества.

А так как тысячи химических реакций живого организма, огромное большинство всех непрерывно осуществляющихся в нем химических превращений протекают при участии ферментов — белков, то становится понятным, почему жизнь без этих ускорителей реакций невозможна.

Какие же свойства ферментов делают их основой жизни?

В первую очередь, конечно, их способность резко изменять (обычно в сторону ускорения) темпы химических превращений. Такая высокая активность весьма характерна для биологических катализаторов, действующих в живых организмах. Можно смело утверждать, что самой жизни не было бы, не будь необычайной скорости, с которой в организмах совершаются различные химические превращения.

В процессе становления жизни на Земле могли образоваться скопления органических соединений, похожие на известные нам белки. Но процессы в них протекали очень вяло, можно сказать, что жизнь в них едва теплилась. А теперь представьте себе: на кучу тлеющих углей вылили бензин, вспыхнул яркий огонь. Подобным образом действовал на белки и первый фермент. Именно он обеспечил наибольшую скорость химических процессов и сделал белок живым существом с характерным для него обменом веществ.

Есть еще одно любопытное свойство ферментов, как катализаторов.

Химические превращения могут быть обратимыми. Например, какое-либо вещество распадается, но при определенных условиях продукты этого распада, соединяясь, образуют первичное вещество. Доказано, что ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию. Другими словами, они способствуют не только расщеплению, распаду, но и, наоборот, воссоздают, синтезируют из продуктов распада более сложные вещества, причем один и тот Же фермент может осуществлять и распад, и синтез.

Ферменты очень чувствительны к температуре. Все они — белки, а для белков характерны сильные изменения под действием высокой температуры. Это легко подтвердить примером из повседневной практики, нагревая куриное яйцо. Следует отметить, что нагревание до 40–50 градусов повышает способность ферментов ускорять химические реакции, катализировать их. Дальнейшее нагревание начинает снижать эту активность, а при температуре выше 90 градусов ферменты полностью утрачивают свои каталитические свойства, инактивируются.

Для каждого фермента существует оптимальная, наиболее благоприятная для его деятельности, температура. Естественно, что в организме теплокровных животных и человека наиболее благоприятной для ферментов является температура тела.

Активность ферментов имеет огромное значение в жизнедеятельности живых организмов. Это легко иллюстрировать на примере растений. Зимой в них как бы замирает жизнь, а весной, по мере потепления, ферменты делаются все более и более активными, повышая тем самым и процессы жизнедеятельности растительного организма.

Ферменты очень тонко реагируют также на степень кислотности среды. Одни из них наиболее активны при слабокислой реакции, другие — при слабо щелочной или нейтральной.

Это важное свойство ферментов позволяет понять процесс пищеварения. Пища в полости рта смачивается слюной. Реакция ее почти нейтральная. Наибольшей активностью при такой реакции обладает содержащийся в слюне фермент амилаза. Он действует только на углеводы.

Итак, в полости рта начинается ферментативное переваривание углеводистой части пищи.

Далее пища через пищевод попадает в желудок. Здесь выделяется желудочный сок, представляющий собой чрезвычайно кислую жидкость, равной которой по кислотности в живом организме нет. Он содержит фермент пепсин, который расщепляет белки, но не действует на углеводы. Что же происходит в желудке? Кислый сок постепенно пропитывает пищу, расщепляя главным образом белки. Под влиянием ферментов слюны, попавшей в желудок вместе с пищей, углеводы еще некоторое время продолжают перевариваться.

Пища постепенно поступает из желудка в тонкий кишечник. В начальный отрезок его — двенадцатиперстную кишку — впадают два протока большой пищеварительной железы, расположенной под желудком. Сок поджелудочной железы содержит ферменты: трипсин, амилазу, липазу, которые становятся активными при щелочной реакции. Они действуют на все три основные группы питательных веществ: белки, углеводы и жиры. В нижерасположенных отделах желудочно-кишечного тракта — тонком, а затем и в толстом кишечнике, активность ферментативных процессов постепенно уменьшается. Это объясняется тем, что сюда пищевые продукты поступают в значительно расщепленном состоянии.

Ферменты называют «ключами» жизни за их чрезвычайно важное свойство: действовать избирательно, специфично, лишь на вполне определенное вещество. Можно повышать или, напротив, угнетать активность фермента некоторыми химическими, часто очень простыми по составу, веществами. Такие вещества действуют тоже очень специфично. Синильная кислота, например, резко повышает активность фермента папаина, расщепляющего белки, но совершенно парализует дыхательный фермент.

Многие ферменты содержатся в тканях и клетках организма в совершенно неактивном состоянии. Это впервые показал

И. П. Павлов на примере пищеварения. Пепсин (фермент желудочного сока) делается активным только после того, как на его пассивную форму — пепсиноген — подействуем соляная кислота.

Ферменты широко распространены в живой природе. Они содержатся во всех животных и растительных тканях, первоосновой которых являются белки. Это позволяет предположить, что все белки обладают в той или иной степени фарментативными свойствами. Такой взгляд находит подтверждение в трудах советских ученых В. А. Энгельгардта и М. Н. Любимовой. Так, например, главный белок мышц — миозин обладает способностью сокращаться в объеме. Оказалось, что миозин — не только сократимый белок, но одновременно и фермент, который ускоряет химическую реакцию, необходимую для этого сокращения.