БСЭ БСЭ - Большая Советская Энциклопедия (БИ)

Лит.: Протасов В. Р., Биоакустика рыб, М., 1965; Бионика. [Сб. ст.], М., 1965; Мазохин-Поршняков Г. А., Зрение насекомых, М., 1965; Глезер В. Д., Механизмы опознания зрительных образов, М.— Л., 1966; Райт Р. Х., Наука о запахах, пер. с англ., М., 1966; Милн Л. Дж. и Милн М. Дж., Чувства животных и человека, пер. с англ., М., 1966; Слоним А. Д., Инстинкт загадки врожденного поведения организмов, Л., 1967; Вопросы бионики. [Сб. ст.], М., 1967; Мартека В., Бионика, пер. с англ., М., 1967; Протасов В. Р., Зрение и ближняя ориентация рыб, М., 1968; Тинберген Н., Поведение животных, пер. с англ., М., 1969.

Н. П. Наумов.

Биополиме'ры, высокомолекулярные природные соединения, являющиеся структурной, основой всех живых организмов и играющие определяющую роль в процессах жизнедеятельности. К Б. относятся белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды; известны также смешанные Б. — гликопротеиды, липопротеиды, гликолипиды и др.

Биологические функции Б. Нуклеиновые кислоты выполняют в клетке генетические функции. Последовательность мономерных звеньев (нуклеотидов) в дезоксирибонуклеиновой кислоте — ДНК (иногда в рибонуклеиновой кислоте — РНК) определяет (в форме генетического кода ) последовательность мономерных звеньев (аминокислотных остатков) во всех синтезируемых белках и, т. о., строение организма и протекающие в нём биохимические процессы. При делении каждой клетки обе дочерние клетки получают полный набор генов благодаря предшествующему самоудвоению ( репликации ) молекул ДНК. Генетическая информация с ДНК переносится на РНК, синтезируемую на ДНК как на матрице ( транскрипция ) . Эта т. н. информационная РНК (и-РНК) служит матрицей при синтезе белка, происходящем на особых органоидах клетки — рибосомах ( трансляция ) при участии транспортной РНК (т-РНК). Биологическая изменчивость, необходимая для эволюции, осуществляется на молекулярном уровне за счёт изменений в ДНК (см. Мутация ).

Белки выполняют в клетке ряд важнейших функций. Белки-ферменты осуществляют все химические реакции обмена веществ в клетке, проводя их в необходимой последовательности и с нужной скоростью. Белки мышц, жгутиков микробов, клеточных ворсинок и др. выполняют сократительную функцию, превращая химическую энергию в механическую работу и обеспечивая подвижность организма в целом или его частей. Белки — основной материал большинства клеточных структур (в т. ч. в специальных видах тканей) всех живых организмов, оболочек вирусов и фагов. Оболочки клеток являются липопротеидными мембранами, рибосомы построены из белка и РНК и т.д. Структурная функция белков тесно связана с регуляцией поступления различных веществ в субклеточные органеллы ( активный транспорт ионов и др.) и с ферментативным катализом. Белки выполняют и регуляторные функции ( репрессоры ), «запрещая» или «разрешая» проявление того или иного гена. В высших организмах имеются белки — переносчики тех или иных веществ (например, гемоглобин — переносчик молекулярного кислорода) и иммунные белки, защищающие организм от чужеродных веществ, проникающих в организм (см. Иммунитет ) . Полисахариды выполняют структурную, резервную и некоторые другие функции. Белки и нуклеиновые кислоты образуются в живых организмах путём матричного ферментативного биосинтеза. Имеются теперь и биохимические системы внеклеточного синтеза Б. с помощью ферментов, выделенных из клеток. Разработаны методы химического синтеза белков и нуклеиновых кислот.

Первичная структура Б. Состав и последовательность мономерных звеньев Б. определяют их т. н. первичную структуру. Все нуклеиновые кислоты являются линейными гетерополимерами — сахарофосфатными цепочками, к звеньям которых присоединены боковые группы — азотистые основания: аденин и тимин (в РНК — урацил), гуанин и цитозин; в некоторых случаях (главным образом в т-РНК) боковые группы могут быть представлены другими азотистыми основаниями. Белки — также гетерополимеры; молекулы их образованы одной или несколькими полипептидными цепочками, соединёнными дисульфидными мостиками. В состав полипептидных цепей входит 20 видов различных мономерных звеньев — остатков аминокислот. Молекулярная масса ДНК варьирует от нескольких млн. (у мелких вирусов и бактериофагов) до ста млн. и более (у более крупных фагов); бактериальные клетки содержат по одной молекуле ДНК с молекулярной массой в несколько млрд. ДНК высших организмов может иметь и большую молекулярную массу, но измерить её пока не удалось из-за разрывов в молекулах ДНК, возникающих при их выделении. Рибосомные РНК имеют молекулярную массу от 600 тыс. до 1,1 млн., информационная (и-РНК) — от сотен тысяч до нескольких миллионов, транспортная (т-РНК) — около 25 тыс. Молекулярная масса белков варьирует от 10 тыс. (и менее) до миллионов; в последнем случае, однако, обычно возможно разделение белковой частицы на субъединицы, соединённые между собой слабыми, большей частью гидрофобными, связями.

Конформация, т. е. та или иная пространственная форма молекул Б., определяется их первичной структурой. В зависимости от химического строения и внешних условий молекулы Б. могут находиться либо в одной или в нескольких преимущественных конформациях (обычно встречающиеся в природных условиях нативные состояния Б.: например, глобулярное строение белков, двойная спираль ДНК), либо принимать многие более или менее равновероятные конформации. Белки делят по пространственной структуре на фибриллярные (нитевидные) и глобулярные; белки-ферменты, белки-переносчики, иммунные и некоторые другие имеют, как правило, глобулярную структуру. Для ряда белков — гемоглобин, миоглобин, лизоцим, рибонуклеаза и др. — эта структура установлена во всех деталях (с определением при помощи рентгеноструктурного анализа расположения каждого атома). Она определяется последовательностью аминокислотных остатков и образуется и поддерживается относительно слабыми взаимодействиями между мономерными звеньями полипептидных цепей в водно-солевом растворе (кулоновские и дипольные силы, водородные связи, гидрофобные взаимодействия), а также дисульфидными связями. Глобула белка формируется так, что большинство полярных гидрофильных аминокислотных остатков оказывается снаружи и контактирует с растворителем, а большинство неполярных (гидрофобных) остатков находится внутри и изолировано от взаимодействия с водой. Молекулы белка, обладающие избытком неполярных групп, когда часть из них оказывается на поверхности глобулы, образуют высшую, т. н. четвертичную структуру, при которой несколько глобул агрегируют, взаимодействуя между собой в основном неполярными участками ( рис. 1 ). Пространственная структура каждого белка-фермента уникальна и обеспечивает необходимое для его функционирования расположение в пространстве всех звеньев Б., в особенности т. н. активных центров. В то же время она не абсолютно жестка и допускает необходимые в процессе функционирования (при взаимодействии с субстратами, ингибиторами и другими веществами) конформационные сдвиги и изменения.