БСЭ БСЭ - Большая Советская Энциклопедия (ПЕ)

Пе'ппельман(Pöppelmann) Маттеус Даниель [3(?).5.1662, Херфорд, Вестфалия,— 17.1.1736, Дрезден], немецкий архитектор. В 1710 посетил Рим и Неаполь, в 1715 — Париж. Главная работа П.— ансамбль Цвингер в Дрездене (1711—22; см. илл. ), в композиции которого зодчий вдохновлялся планировочными принципами древнеримской площади-форума и цирка. В Цвингере, состоящем из квадратной арены для празднеств, арочных галерей-трибун и павильонов-лож, классицистическая ясность общего замысла сочетается с изяществом и барочной динамикой объёмов и скульптурного декора (Б. Пермозер и др.). Нередко вводя в декор элементы рококо, П. стал одним из зачинателей этого стиля в Германии.

Лит.: Менцхаузен И., Цвингер, Дрезден, 1973; Heckmann Н., Matthäus Daniel Pöppelmann. Leben und Werk, Münch.— B., 1972.

М. Д. Пёппельман. Павильон на валу в ансамбле Цвингер в Дрездене. Германия. 1711—22.

Дрезден. Дворцовый ансамбль Цвингер (1711—22, арх. М. Д. Пеппельман), справа — здание Картинной галереи (1847—56 арх. Г. Земпер и др.)

Пепси'н(от греч. pépsis — пищеварение), протеолитический фермент класса гидролаз, присутствующий в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб: расщепляет белки и пептиды. Открыт в 1836 Т. Шванном; в 1930 Дж. Нортроп получил его в кристаллическом виде. П.— глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула П.— полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3-дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Изоэлектрическая точка П. около pH 1,0; поэтому он устойчив в сильно кислой среде и максимально активен при pH 1—2 (pH желудочного сока); денатурирует при pH 6,0. П.— эндопептидаза, то есть расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов ) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью П. гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от др. протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина,— строгой специфичностью не обладает. П. вырабатывается главными клетками желудка в форме неактивного пепсиногена. Превращение пепсиногена в П. происходит в результате отщепления с N-koнцевого участка пепсиногена несколько пептидов, среди которых обнаружен ингибитор П. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим П. (автокатализ). П. используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта. См. также Протеолитические ферменты.

Н. Н. Зайцева.

Кристаллы пепсина свиньи.

Кристаллы пепсина лосося.

Пептида'зы,ферменты класса гидролаз; отщепляют от молекул белков и пептидов по одной аминокислоте с карбоксильного или аминного конца. Соответственно различают карбоксипептидазы и аминопептидазы; дипептидазы гидролизуют дипептиды.

Пепти'дная связь,вид амидной связи; возникает при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия a-аминогруппы (—NH 2) одной аминокислоты с a-карбоксильной группой (—СООН) др. аминокислоты:

Группа —СО—NH— в белках находится в состоянии кето-енольной таутомерии.

Наличие П. с. в белках и пептидах было предположено А. Я. Данилевским и Э. Фишером и затем подтверждено химическими и физическими данными. Благодаря таутомерии П. с. имеет частично (на 40%) характер двойной (сопряжённой) связи, что проявляется в уменьшении её длины (1,32Å), по сравнению с длиной одинарной —С—N— связи (1,47Å) (см. Химическая связь ) . Частично сопряжённый характер — С—N— связи обусловливает плоскую конфигурацию —СО—NH— группы (все 4 атома компланарны, то есть находятся в одной плоскости) и существование транс- и цис-форм:

Экспериментально доказана большая устойчивость транс-формы (см. Изомерия ) . Ферментативное образование П. с. в живых клетках происходит в процессе биосинтеза белка. Разработаны методы химического и ферментативного лабораторного синтеза и расщепления П. с., позволившие синтезировать ряд биологически активных пептидов, а также установить аминокислотную последовательность для многих белков и пептидов.

Н. Н. Зайцева.

Пепти'ды(от греч. peptós — сваренный, переваренный), органические вещества, состоящие из остатков одинаковых или различных аминокислот, соединённых пептидной связью. По числу аминокислотных остатков различают ди-, три-, тетрапептиды и т.д., а также полипептиды. Низкомолекулярные П. содержатся в небольших количествах почти во всех живых клетках (например, в животных и растительных тканях широко распространён трипептид глутатион, в мышцах позвоночных — дипептиды анзерин и карнозин ) . К П. относятся многие природные биологически активные вещества: некоторые гормоны ( инсулин, адренокортикотропный гормон, глюкагон, вазопрессин, окситоцин ) , антибиотики ( грамицидин, бациллин ) , присутствующие в плазме крови ангиотензины и кинины и др. Молекула П. представляет собой линейную или разветвленную цепь с аминогруппой (—NH 2) на одном и карбоксильной группой (—СООН) на др. конце цепи. Встречаются П. с замкнутой цепью — циклопептиды (к ним относятся многие бактериальные токсины, гормоны и антибиотики). Многие природные П. содержат аминокислоты, не встречающиеся в белках, в том числе D-аминокислоты. П. обладают амфотерными свойствами, дают биуретовую (начиная с трипептидов) и нингидриновую реакции, хорошо растворимы в воде, кислотах и щелочах, почти не растворимы в органических растворителях, разлагаются при нагревании до 200—300 °С. В живых клетках синтезируются из аминокислот или образуются при ферментативном расщеплении белков. Химическим синтезом получены многие биологически активные природные П. и их многочисленные аналоги. Успехи химии П. способствовали решению ряда сложных проблем современной биохимии и молекулярной биологии (например, расшифровке генетического кода ) .