Сергей Ястребов - От атомов к древу. Введение в современную науку о жизни

В состав белков входит 20 стандартных аминокислот, одних и тех же у всех живых организмов. Как мы уже знаем, все они — альфа-аминокислоты, а это значит, что их общую формулу можно записать вот как: R−CH(NH 2)−COOH. Буква R тут, как всегда, обозначает радикал, то есть изменяемую часть молекулы.

Аминокислоты, образующие белки, называют протеиногенными , от уже знакомого нам слова «протеин». Две самые простые протеиногенные аминокислоты — глицин (где радикал — атом водорода) и аланин (где радикалом служит метильная группа −CH 3). У других аминокислот радикалы сложнее. Для читателей-эрудитов добавим, что все нестандартные аминокислоты (селеноцистеин, пирролизин, гидроксилизин, гидроксипролин) так или иначе являются производными стандартных и нас пока не интересуют. А стандартных — ровно 20.

Свойства любого пептида зависят не только от того, какие аминокислоты в него входят, но и от того, в каком порядке они там расположены. Например, представим себе дипептид, состоящий из глицина и аланина. Как он будет выглядеть? Если в создании пептидной связи примут участие карбоксильная группа глицина и аминогруппа аланина, дипептид будет таким: NH 2−CH 2−CO−NH−CH(CH 3)−COOH. Но возможен и другой случай, когда пептидную связь образуют, наоборот, карбоксильная группа аланина и аминогруппа глицина. Тогда пептид получится вот таким: NH 2−CH(CH 3)−CO−NH−CH 2−COOH. Как видим, это два разных соединения. В белках, состоящих из сотен аминокислот, порядок расположения этих аминокислот не менее важен — только вот возможных вариантов там намного больше.

Глядя на формулы, легко убедиться, что два наших дипептида — не что иное, как изомеры (см. главу 1). То же относится к любым пептидам, отличающимся друг от друга порядком расположения одних и тех же аминокислотных остатков. И число таких изомеров в случае с длинными пептидами может быть огромным. Например, можно вычислить, что для декапептида, состоящего из 10 разных аминокислот, число возможных изомеров равно 3 628 800. А ведь декапептид — это даже не белок. Для любого крупного белка число изомеров будет в буквальном смысле астрономическим. Вот почему разных белков так много.

Порядок расположения аминокислот крайне важен для того, чтобы белок правильно выполнял свою функцию. Он должен быть таким же точным, как порядок букв в напечатанной фразе. Единственная замена или перестановка вполне может сделать белок совершенно «бессмысленным», то есть бесполезным для организма. Между тем никакими чисто химическими средствами такую точность синтеза белка обеспечить невозможно. Первым, кто над этим всерьез задумался, был выдающийся русский биолог Николай Константинович Кольцов. «Молекула октокайдекапептида, состоящая из 18 аминокислот, может иметь около триллиона изомеров, а изомеры сложных белковых молекул должны исчисляться центильонами (число из 600 цифр). Представляется совершенно невероятным, чтобы синтез определенного изомера белков определялся исключительно внешними условиями реакции», — писал Кольцов еще в 1927 году [27] Кольцов Н. К. Физико-химические основы морфологии // Труды Третьего Всероссийского съезда зоологов, анатомов и гистологов в Ленинграде 14–20 декабря 1927 г. — Издание Главного управления научных учреждений, 1928. . Из этого следовал важнейший вывод: информация, задающая порядок аминокислот в белке, непременно должна храниться где-то в организме. Она должна копироваться, передаваясь из поколения в поколение, и считываться по первому запросу, когда тот или иной белок понадобится создать. Все это, как мы сейчас понимаем, совершенно верно. О том, как в действительности работают эти механизмы, мы узнаем из главы 9.

В отличие от некоторых других полимеров, белки никогда не ветвятся. Любой белок — это строго линейная цепочка аминокислот. Сами аминокислоты, входящие в состав белка, принято обозначать буквами: например, глицин обозначается буквой G, аланин — буквой A и т. д. Поэтому формулу любого белка можно записать в виде простой последовательности букв, соответствующих аминокислотам. На самом деле так обычно и делают.

Итак, мы видим, что аминокислоты, входящие в состав белков, построены по одной схеме. В любой из этих аминокислот есть карбоксильная группа и аминогруппа, присоединенные к центральному атому углерода (тому, который мы назвали альфа-атомом). Кроме того, к центральному атому углерода всегда присоединен атом водорода. Таким образом, из четырех валентностей альфа-углеродного атома три всегда заняты одними и теми же группами — карбоксильной, аминогруппой и атомом водорода. В этих частях молекул никакого разнообразия нет.

А вот четвертая валентность альфа-атома углерода занята изменчивой группой, которую мы для удобства назвали радикалом (−R). По ней-то аминокислоты и различаются (см. рис. 3.3).

Есть несколько аминокислот, у которых радикалы чисто углеводородные: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин. Две из них — лейцин и изолейцин — являются изомерами друг друга, потому так и названы. Они отличаются всего лишь положением одной метильной группы (−CH 3). Чисто углеводородные радикалы плохо взаимодействуют с водой, но хорошо друг с другом. Иначе говоря, эти радикалы — гидрофобные.

Есть аминокислоты, у которых в состав радикала входит гидроксильная группа −OH (серин, тирозин) или аналогичная ей, но содержащая вместо атома кислорода атом серы тиольная группа −SH (цистеин). В таких радикалах есть полярные связи, а потому они взаимодействуют с водой гораздо лучше. Эти радикалы — гидрофильные.

Все аминокислоты, перечисленные нами до сих пор, называются нейтральными. Это означает, что в водном растворе их молекулы электрически не заряжены. Мы уже видели, что в любой аминокислоте есть карбоксильная группа, свойства которой кислотные, и аминогруппа, свойства которой, наоборот, основные (см. главу 1). Попадая в воду, карбоксильная группа отдает протон и становится заряжена отрицательно (−COO −), а аминогруппа присоединяет протон и становится заряжена положительно (−NH 3 +). Суммарный заряд молекулы аминокислоты в результате остается равным нулю. Это — нейтральная молекула.

А что, если карбоксильных групп две? Тогда эта аминокислота будет в растворе заряжена отрицательно. И действительно, в состав белков входит пара таких аминокислот — это аспарагиновая и глутаминовая кислоты. У них обеих есть карбоксильная группа не только при альфа-атоме, но еще и в радикале. И, соответственно, этот радикал несет дополнительный отрицательный заряд.