Наталья Трунилина - Белки. Часть 1: химия белков
- Название:Белки. Часть 1: химия белков
- Автор:
- Жанр:
- Издательство:неизвестно
- Год:2021
- ISBN:нет данных
- Рейтинг:
- Избранное:Добавить в избранное
-
Отзывы:
-
Ваша оценка:
Наталья Трунилина - Белки. Часть 1: химия белков краткое содержание
Белки. Часть 1: химия белков - читать онлайн бесплатно ознакомительный отрывок
Интервал:
Закладка:
Наталья Трунилина
Белки. Часть 1: химия белков
Часть первая.
I . Определение и биологическая роль белков.
БЕЛКИ– высокомолекулярные биополимеры, состоящие из аминокислот, соединённых в определённой последовательности и имеющие структурную организацию.
Биологическая роль белков.
СТРУКТУРНАЯ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ (ферменты)
РЕГУЛЯТОРНАЯ (гормоны)
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ( Hb -гемоглобин)
ТРАНСПОРТНАЯ (альбумины и др.)
ЗАЩИТНАЯ ( Jg -иммуноглобулины или антитела)
СОКРАТИТЕЛЬНАЯ (белки мышц)
ОПОРНО-ДВИГАТЕЛЬНАЯ (коллаген) и др. функции
и только в последнюю очередь энергетическая
II . Аминокислоты.
2.1 Гомологический ряд одноосновных и двухосновных органических кислот.
2.2 Протеиногенные и непротеиногенные.
2.3 Эссенциальные и неэссенциальные.
2.4 Белки. Полноценные и не полноценные.
2.5 Гидрофильные и гидрофобные.
2.6 Таблица аминокислот с характеристиками.
2.7 Амиды.
2.8 Иминокислоты.
III. Пептид.
IV. ИЭТ.
V. Первичная структура белков.
VI . Вторичная структура белков.
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА– расположение в пространстве полипептидной цепи, которая стабилизируется водородными связями между функциональными группами пептидного остова.
VII . Третичная структура белков.
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА– пространственная структура, которая поддерживается за счёт связей и взаимодействия между радикалами аминокислотных остатков, расположенных на значительном расстоянии друг от друга.
7.1 Связи третичной структуры.
7.2 Понятие фолдинга.
УКЛАДКА– формирование третичной структуры называют – фолдинг. В клетках происходит отбор из множества стерически возможных одной единственной конформации. Из клеток выделено несколько классов белков – шапероны, или белки теплового шока, функция которых обеспечивать правильную укладку полипептидной цепи в процессе посттрансляционной модификации, а также ренатуацию повреждённых белков и стабилизацию белков с неустойчивой конформацией.
7.3 Шапероны.
В соответствии с молекулярной массой все шапероны делятся на 6 основных групп. Высокомолекулярные (от 100 до 110 КД)
Ш – 90
Ш – 70
Ш – 60
Ш – 40
низкомолекулярные (от 15 до 30 КД)
7.4 Домен.
ДОМЕН– обособленный участок полипептидной цепи приобретающий пространственную структуру независимую от других участков в процессе формирования третичной структуры и выполняющий определённую биологическую функцию. Так белки крови – альбумины имеют 3 домена, которые выполняют транспортную функцию. По третичной структуре белки делятся на:
7.5 Глобулярные и фибриллярные белки.
VIII . Надвторичная структура белков.
НАДВТОРИЧНАЯ(супервторичная) структура белков – устойчивое расположение в пространстве α-спиралей и β-структур.
IX . Четвертичная структура белков.
Читать дальшеИнтервал:
Закладка: