Глеб Швецов - Биология. Введение в общую биологию. 9 класс

Бесконечное разнообразие белков создаётся за счёт различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет своё название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH 2) с основными свойствами, другая – карбоксильной группой (—СООН) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. Через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь . Поэтому белки называют полипептидами .

Рис. 8. Примеры строения аминокислот – мономеров белковых молекул

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации – структуры белка , и в их строении различают четыре уровня структурной организации (рис. 9).

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между СО и NH-гpуппами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи слабые, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль – вторичная структура белка.

Третичная структура – трёхмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация – глобула . Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.

Рис. 9. Схема строения белковой молекулы: I, II, III, IV – первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырёх макромолекул белка (рис. 10).

Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.

Нарушение природной структуры белка называют денатурацией (рис. 11). Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном – третичная, а затем – вторичная, и белок остаётся в виде полипептидной цепи.

Рис. 10. Схема строения молекулы гемоглобина

Этот процесс частично обратим: если не разрушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенности строения макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Кроме простых белков , состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные белки , в состав которых могут входить углеводы ( гликопротеины ), жиры ( липопротеины ), нуклеиновые кислоты ( нуклеопротеины ) и др.

Роль белков в жизни клетки огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяется в конечном счёте набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.

Рис. 11. Денатурация белка

Белки, или протеины. Простые и сложные белки. Аминокислоты. Полипептид. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков

Вопросы

1. Какие вещества называются белками или протеинами?

2. Что такое первичная структура белка?

3. Как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка?

4. Что такое денатурация белка?

5. По какому признаку белки делятся на простые и сложные?

Задания

Вы знаете, что белок куриного яйца состоит в основном из протеинов. Подумайте, чем объясняется изменение структуры белка у варёного яйца. Приведите другие известные вам примеры, когда структура белка может измениться.

1. Какова функция углеводов?

2. Какие функции белков вы знаете?

Белки выполняют чрезвычайно важные и многообразные функции. Это возможно в значительной мере благодаря разнообразию форм и состава самих белков.

Одна из важнейших функций белковых молекул – строительная ( пластическая ). Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки. Преимущественно из белка состоят стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы и ногти.

Громадное значение имеет каталитическая , или ферментативная, функция белков . Специальные белки – ферменты способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Известно около тысячи ферментов. Каждая реакция катализируется особым ферментом. Подробнее вы узнаете об этом ниже.

Двигательную функцию выполняют особые сократительные белки. Благодаря им двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов.

Важное значение имеет транспортная функция белков. Так, гемоглобин переносит кислород из лёгких к клеткам других тканей и органов. В мышцах, помимо гемоглобина, есть ещё один газотранспортный белок – миоглобин. Белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Транспортные белки в наружной мембране клеток переносят различные вещества из окружающей среды в цитоплазму.

Специфические белки выполняют защитную функцию . Они предохраняют организм от вторжения чужеродных белков и микроорганизмов и от повреждения. Так, антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; фибрин и тромбин предохраняют организм от кровопотери.