Лев Николаев - Металлы в живых организмах

Заметим, что кональбумин, содержащийся в яичном белке, играет роль антимикробного фактора и защищает куриные яйца от порчи. Дело в том, что, энергично соединяясь с железом, содержащимся в микроорганизмах, кональбумин прекращает их жизнедеятельность. Так природа экономно использует одно и тоже вещество, применяя его для решения множества разнообразных задач.

Гемэритрин. Химические машины, работающие в организмах, не всегда были такими, какими их сейчас видят биохимики в высокоорганизованных организмах. По мере постепенного развития и усложнения форм жизни изменялись и совершенствовались механизмы обмена веществ. В организмах некоторых беспозвоночных (например, морских червей) функции переноса кислорода выполняет соединение железа — гемэритрин, совершенно не похожее на гемоглобин и не содержащее порфиринового кольца. В этом соединении ионы железа связаны с аминокислотными остатками полипептидной цепи белка, причем для того, чтобы присоединить одну молекулу кислорода, требуется два иона железа (а в гемоглобине — один). Удалось установить, что в гемэритрине пара ионов железа окружена аминокислотными остатками гистидина (четыре остатка) и тирозина (два остатка); предполагают, что и другие аминокислоты (глутаминовая, аспарагиновая кислоты, метионин) участвуют в образовании группировки, окружающей ионы железа.

Свойства железа в таком соединении необычны: при связывании кислорода резко падает магнитная восприимчивость и изменяется окраска гемэритрина — бесцветное соединение становится розово-красным.

Применение наиболее мощных, современных методов исследования (спектроскопия Мессбауера) позволило сделать вывод, что ионы железа в активном центре гемэритрина находятся в различном положении и связаны через кислородный мостик сильным электронным взаимодействием. Возможно следующее расположение ионов железа:

Ионы железа в активном центре гемэритрина находятся в различном положении и связаны через кислородный мостик сильным электронным взаимодействием

Молекула кислорода, по-видимому, присоединяется к мостиковой группе. Возможно, что в результате присоединения кислорода железо(II) переходит в железо(III).

Крупная молекула гемэритрина имеет молекулярную массу около 108000 и состоит из восьми субъединиц (по два атома Fe в каждой). Биологическая роль гемэритрина заключается не только в переносах, но и в резервном хранении связанного кислорода, чем этот белок существенно отличается от гемоглобина. Гемэритрин, по-видимому, выполняет функции и гемоглобина, и миоглобина в организмах беспозвоночных.

В организмах обнаружен ряд белков, способных прочно связывать железо(III). Так, в яичном желтке содержится фосвитин, подавляющий всасывание железа при употреблении яиц в пищу. В желудочном соке найден белок, названный гастроферрином, также прочно соединяющийся с ионами железа. Биологическая роль таких белков не вполне ясна, но высказывается предположение, что они служат в качестве регуляторов поступления железа в клетки. Слишком большой приток ионов железа может оказать вредное действие на клеточные механизмы, поэтому регулирующий аппарат необходим для наиболее эффективной работы биологических машин.

Кроме ионов железа, функцию переноса кислорода и переноса электронов способны выполнять и ионы других металлов, в частности ионы меди.

Соединение, называемое гемоцианином, представляет собой белок, содержащий медь в ионном состоянии. Еще в 1847 г. Харлес, исследуя голубую кровь улитки, пришел к выводу, что голубой цвет обусловлен содержа нием в крови улитки меди вместо железа. Греческое слово "гемоцианин" и означает "синекровный". Гемоцианины различных видов были найдены в моллюсках и членистоногих (в крабах, осьминогах, кальмарах и т. д.), в паукообразных, ракообразных и даже в сороконожках.

Молекулярная масса гемоцианинов колеблется в широких пределах — от 36000 до 825000. Молекула гемоцианина состоит из нескольких равных частей — субъединиц, число которых неодинаково у гемоцианинов различного происхождения. Молекулярная масса наименьших субъединиц равна 36700 (у членистоногих), при содержании меди 0,173%, и 25100 (у моллюсков), при содержании меди 0,253%.

В составе гемоцианина медь находится в степени окисления +1. Предполагается, что два иона меди связывают одну молекулу кислорода: Cu +— О 2— Cu +, причем возможны состояния Cu 2+— O 2 -— Cu +и Cu +— O 2 -Cu 2+Медь, несомненно, связана с какими-то лигандами, но их точный состав не известен. Возможно, что лигандами являются аминогруппы или дисульфидные мостики белка.

Число активных центров гемоцианина, т. е. пар ионов меди, связывающих одну молекулу кислорода, колеблется от 6 до 200, смотря по тому, из каких организмов получен гемоцианин.

Гемоцианин — отнюдь не единственное природное соединение меди. В крови и различных органах животных (почки, печень), а также в тканях растений (огурцы, кабачки, лаковое дерево) и грибов найдена медь, находящаяся там в виде комплексных ионов. Насколько можно судить, комплексообразование происходит между ионами меди и различными участками полипептидной белковой цепи; установлено, что медь часто выполняет те или иные биохимические функции совместно с соединениями железа.

Широкая распространенность в природе белков, связанных с ионами меди, и важность сочетании железо — медь в биохимических реакциях, сопровождающих переносы электронов и окисление пищевых веществ, стимулировали исследования роли меди в процессах жизнедеятельности. Но, несмотря на всю мощь современных физико-химических средств анализа, до сих пор не удалось охарактеризовать медь с такой полнотой, какая достигнута по отношению к соединениям железа.

Установлено, что медьсодержащие белки (например, стеллацианин, получаемый из лакового дерева) служат переносчиками электронов. Ионы меди в белках катализируют реакции гидроксилирования и окисления. Последние особенно важны.

Ферменты, ускоряющие реакции окисления, — оксидазы — довольно многочисленны и содержат ионы меди в различных состояниях. Мы рассмотрим некоторые типичные примеры.

Оксидазы, в молекуле которых содержится не менее четырех атомов меди на молекулу фермента, ускоряют восстановление кислорода до воды. Их синяя окраска настолько интенсивна, что эту группу оксидаз иногда называют "синие оксидазы", в отличие от другой группы оксидаз, в молекуле которых всего один-два атома меди ("несиние оксидазы"). Они окрашены менее ярко и катализируют восстановление кислорода до пероксида водорода.