Лев Николаев - Металлы в живых организмах

Рассмотрим подробнее природу переносчиков электронов — цитохромов. Название указывает на то, что это — окрашенные соединения ("цитохром" значит "клеточная окраска" [6] Эти вещества были открыты С. Мак-Мунном еще в 1866 г., но лишь к 1925 г., после работ Д. Кейлина, стало ясно, что частицы цитохромов участвуют в дыхании, обратимо окисляясь и восстанавливаясь. ). Их существенное отличие от гемоглобина и миоглобина в том, что вся работа цитохромов построена на изменениях степени окисления железа. Переходы Fe 3++ = Fe 2+, Fe 2+— ё = Fe 3+и создают возможность перебрасывать электрон от одного цитохрома к другому (рис. 11)

По строению комплексного иона цитохромы очень похожи на гем; различие заключается лишь в боковых цепях порфиринового кольца и, конечно, в том, что в цитохромах железо изменяет степень окисления. Известно несколько цитохромов, отличающихся спектрами поглощения. Кейлин разделил цитохромы на три класса: а, b и с. В настоящее время известно несколько разновидностей цитохромов каждого класса. Лучше других изучен цитохром с, так как только его можно легко выделить из клеток водными солевыми растворами.

Доказано, что в этом соединении протопорфириновое кольцо, содержащее в центре ион железа, связано с белком за счет ковалентных связей атомов кольца с остатком цистеина в молекуле белка. С кислородом или оксидом углерода (II) цитохром не реагирует, поскольку у него шестое координационное место в координационной сфере железа занято аминокислотой — метионином.

Связь с белком через порфириновое ядро настолько характерна, что служит отличительным признаком для отнесения данного цитохрома к классу с. В настоящее время открыто и более или менее изучено много цитохромов этого класса (например, c 1, отмеченный на рис. 10), отличающихся строением белковой части, числом гемов в молекуле, молекулярной массой и спектрами поглощения.

В цепи переноса электронов цитохром с передает электроны цитохромам а и а 3, эти два цитохрома имеют общее название — цитохромоксидаза. Имеются данные о наличии в цитохромоксидазе ионов меди. Возможно, что медь связывает цитохромы а и а 3, передавая электроны от а к а 3. Весь комплекс в целом обладает большой молекулярной массой — 240000. Принимая поток электронов от частиц цитохрома с, он направляет его на молекулярный кислород. Следовательно, ион железа(III) в цитохромоксидазе присоединяет электрон от цитохрома с и переходит в ион железа(II), затем электрон присоединяется к кислороду, а железо возвращается к прежней степени окисления (см. рис. 11).

Рис. 11. Принцип действия цитохромов. Ион железа изменяет свою степень окисления, передавая электроны

Заряженные отрицательно ионы кислорода реагируют с ионами водорода окружающей среды и образуют воду, или пероксид водорода Н 2O 2. Пероксид быстро разлагается специальным ферментом каталазой на воду и кислород. Если бы не было этого процесса, пероксид водорода мог бы оказать вредное действие на вещества клетки.

Цитохромы а и а 3содержат протопорфириновое кольцо такого же типа, как и кольцо в хлорофилле; пятое координационное место в этих цитохромах занято аминогруппой, принадлежащей белковому носителю железо-порфиринового комплекса.

В цепи переноса электронов цитохрому с предшествует еще один цитохром, — именно цитохром b. Этот цитохром также имеет протопорфириновое кольцо с ионом железа в центре, причем кольцо не связано с белком через боковые группы (как у цитохрома с). Молекулярная масса цитохрома типа b равна приблизительно 28000, она значительно меньше, чем у цитохромов а и а 3. Цитохром b получает те электроны, которые освобождаются в цикле Кребса и проходят через убихинон.

В общем виде дыхательная цепь представлена на рисунке 10. Между флавопротеидом (ФП) и убихиноном находится еще один вид переносчика — белок, содержащий железо и серу (см. ниже о ферредоксинах). Электроны, проходя всю эту цепочку передатчиков, теряют часть энергии; энергия расходуется на создание молекул АТФ. По всем данным, образование АТФ (окислительное фосфорилирование) происходит на участке дыхательной цепи между b и Сu на участке, предшествующем убихинону, а также между цитохромоксидазой и кислородом.

Механизм окислительного фосфорилирования будет рассмотрен далее (в гл. 8).

Ферредоксины. Итак, мы уже знаем, что перенос электронов осуществляется при помощи ряда соединений (цитохромов), в которых ионы железы связаны в комплекс с протопорфириновым циклом. Однако тщательные химические исследования белков дыхательной цепи привели биохимиков к выводу, что существует целый класс белковых соединений железа иной природы, но также принимающих участие в переносе электронов. Выяснилось, что эти белки содержат железо и серу (железо-серосодержащие белки), причем атомы серы частично входят в состав аминокислоты — цистеина, а частично находятся в какой-то иной форме, получившей название лабильной ("подвижной") серы. Лабильная сера легко выделяется в виде сероводорода H 2S при подкислении растворов белка. Известны и такие белки этого класса, которые вовсе не содержат лабильной серы. В настоящее время для всех этих соединений используется термин "ферредоксин" (от fer — "железо" и redoxin — "восстанавливающий и окисляющий белок").

Ферредоксины были найдены в бактериях (клостридиум, кишечная палочка), в растениях (шпинат) и в органах животных (печень, надпочечные железы); они выполняют работу по переносу электронов в таких важных реакциях, как процессы фотосинтеза, фиксации атмосферного азота, образования АТФ и др.

Белковая цепочка ферредоксинов способна складываться так, чтобы взаимодействующие лиганды оказывались в благоприятном для реакции взаимном расположении. На одну молекулу белка приходится от одного до восьми атомов железа. Эти атомы (ионы) соединены с белком через короткие цепочки, состоящие из цистеиновых остатков. По-видимому, в тех белках, которые содержат более одного иона железа, между ионами металла имеется связь, осуществляемая одним электроном так, что все они вместе образуют единую группу, или кластер ("рой").

Если в белке находятся два атома лабильной серы на два атома железа (тип Fe 2S 2), то возникает связь между ионами железа за счет мостика из атомов серы. Схематически состояния, в которых находится железо и его ближайшее окружение, можно представить так (рис. 12, а): средние и концевые группы лежат во взаимноперпендикулярных плоскостях. В концевых группах символ S обозначает серу аминокислоты цистеина.