Алевтина Стрекаловская - Белки. Липиды

– водородные связи;

– гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется третичной структурой.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) – взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул. Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей. Способ совместной упаковки и укладки этих полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка.

Белки – амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко растворимые в воде. Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5-7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (104-107). Образуют коллоидные растворы, из которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании (денатурация).

Как правило, белки сохраняют структуру и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в условиях, таких как температура и pH, к которым приспособлен данный организм. Изменение этих условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью, приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Потеря белком (или другим биополимером) структуры называется денатурацией. Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту – это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения (преципитации) водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки. Денатурация – потеря белками их естественных свойств вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.

Биуретовая реакция – качественная на все без исключения белки, а также продукты их неполного гидролиза, которые содержат не менее двух пептидных связей. Биуретовая реакция обусловлена присутствием в белках пептидных связей, которые в щелочной среде образуют с сульфатом меди (ІІ) окрашенные медные солеобразные комплексы. Биуретовую реакцию дают также некоторые небелковые вещества, например биурет (NH2-CO-NH-CONH2), оксамид (NH2CO-CO-NH2), ряд аминокислот (гистидин, серин, треонин, аспарагин) (см. рисунок 2).

Рисунок 2 – Биуретовая реакция

Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки – необходимые компоненты всех живых организмов, они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур – органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.

Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что уэукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза – фермент из класса аминоацил-тРНКсинтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиеваяаденозинтрифосфатаза и др.

Каталитическая функция. Наиболее хорошо известная роль белков в организме – катализ различных химических реакций. Ферменты – группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие как, например, пепсин расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно: например, реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой, протекает в 1017 раз быстрее некатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество – в среднем 3-4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности – напрямую участвуют в катализе. Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента.