Алевтина Стрекаловская - Белки. Липиды

Белки или протеины количественно преобладают над всеми другими макромолекулами живой клетки. Белки участвуют во всех биологических процессах, выполняя разнообразные функции. По характеру выполняемых функций белки можно разделить на следующие группы:

– ферменты;

– рецепторные белки;

– регуляторные белки;

– структурные белки;

– транспортные белки;

– защитные белки;

– сократительные белки.

Каждый белок имеет уникальную, свойственную лишь ему структуру и в такой же мере уникальную функцию, отличающуюся от функций других белков.

Липиды – разнообразные по химической структуре вещества, объединенные в один класс из-за сходства физико-химических свойств. Все представители этого класса – гидрофобные или амфифильные (содержащие гидрофильные и гидрофобные участки) соединения, выполняющие разнообразные функции:

• триацилглицеролы (ТАГ) и жирные кислоты являются долговременными поставщиками энергии для организма;

• фосфолипиды, гликолипиды и холестерол благодаря амфифильности молекул участвуют в образовании клеточных мембран;

• производные полиненасыщенных жирных кислот: простагландины, тромбоксаны и лейкотриены, являются тканевыми гормонами, участвующими в регуляции концентрации цАМФ, вазо- и бронходилятации и констрикции, свертывании крови, воспалительных и аллергических реакциях;

• лолестерол – не только структурный компонент мембран, но и предшественник стероидных гормонов, желчных кислот и витамина D3.

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) – высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфааминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс. Белки, или протеины (от греч. «протос» – «первый»), – это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма.

Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682-1766) из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. Определение аминокислотной последовательности первого белка – инсулина – методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в 1958 году, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.

Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна третичная структура белка, которая формируется в процессе фолдинга (от англ. folding, «сворачивание»). Третичная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют четыре уровня структуры белка (см. рисунок 1).

Рисунок 1 – Уровни структур белка

Первичная структура – последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы – сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

Первичная структура – число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи

Вторичная структура – локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

– α-спирали – плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали;

– β-листы (складчатые слои) – несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;

– π-спирали;

– 310-спирали;

– неупорядоченные фрагменты.

Для всякого белка характерна помимо первичной еще и определенная вторичная структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину.

Третичная структура – пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

– ковалентные связи (между двумя остатками цистеина – дисульфидные мостики);

– ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;