Чарльз Эллис - Эпигенетика
- Название:Эпигенетика
- Автор:
- Жанр:
- Издательство:Техносфера
- Год:2010
- Город:Москва
- ISBN:978-5-94836-257-1
- Рейтинг:
- Избранное:Добавить в избранное
-
Отзывы:
-
Ваша оценка:
Чарльз Эллис - Эпигенетика краткое содержание
Книга ярко и наглядно повествует о новой науке общебиологического значения — эпигенетике, а также об ее отдельных областях. В издании представлено описание разных эпигенетических сигналов и механизмов их реализации, а также собственно феномен, история и концепции эпигенетики, ее отдельные механизмы и пути реализации эпигенетических сигналов в клетке. Авторы различных глав данной книги — ведущие в мире специалисты в области эпигенетики, являющиеся, как правило, и основоположниками ее отдельных областей.
Издание будет полезно широкому кругу читателей, интересующихся коренными проблемами живого мира, сущности жизни и молекулярных механизмов ее проявления.
По формирующейся традиции современной российской научной литературы, оригинальное русскоязычное печатное издание неопрятно переведено, отвратительно вычитано и содержит большое количество ошибок, начиная с обложки. Чарльз Дэвид Эллис указан как С. Д. Эллис.
Эпигенетика - читать онлайн бесплатно полную версию (весь текст целиком)
Интервал:
Закладка:
Shorter J. and Lindquist S. 2005. Prions as adaptive conduits of memory and inheritance. Nat. Rev. Genet. 6: 435-450.
Sims R.J., III, Belotserkovskaya R., and Reinberg D. 2004. Elongation by RNA polymerase II : The short and long of it. Genes Dev. 18:2437-2468.
Smith C.L. and Peterson C.L. 2005. ATP-dependent chromatin remodeling. Curr. Top. Dev. Biol. 65:115-148.
Squazzo S.L., O’Geen H., Komashko V.M., Krig S.R., Jin V.X., Jang S.W., Margueron R., Reinberg D., Green R., and Famham RJ. 2006 Suzl2 binds to silenced regions on the genome in a cell- type-specific manner. Genome Res. 16:890-900.
Sterner D.E. and Berger S.L. 2000. Acetylation of histones and transcription-related factors. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 64:435- 459.
Strahl B.D. and Allis C.D. 2000. The language of covalent histone modifications. Nature 403:41-45.
Strahl B.D., Ohba R., Cook R.G., and Allis C.D. 1999. Methylation of histone H3 at lysine 4 is highly conserved and correlates with transcriptionally active nuclei in Tetrahymena. Proc. Natl. Acad. Sci. 96:14967-14972.
Su G.H., Sohn T.A., Ryu B., and Kern S.E. 2000. A novel histone deacetylase inhibitor identified by high-throughput transcriptional screening of a compound library. Cancer Res. 60: 3137-3142.
Sung S. and Amasino R.M. 2004. Vernalization in Arabidopsis thaliana is mediated by the PHD finger protein VIN3. Nature 427: 159-164.
Surani M.A., Barton S.C, and Norris M.X. 1984. Development of reconstituted mouse eggs suggests imprinting of the genome during gametogenesis. Nature 308: 548-550.
Tagami H., Ray-Gallet D., Almouzni G., and Nakatani Y. 2004 Histone H3.1 and H3.3 complexes mediate nucleosome assembly pathways dependent or independent of DNA synthesis. Cell 116:51-61.
Tamaru H. and Selker E.V. 2001. A histone H3 methyltransferase controls DNA methylation in Neurospora crassa. Nature 414:277-283.
Tanaka E.M. 2003. Regeneration: If they can do it, why can’t we? Cell 113:559-562.
Thomas J.O. 1999. Histone HI: Location and role. Curr. Opin. Cell Biol. 11: 312-317.
Tsukada Y., Fang J., Erdjument-Bromage H., Warren M.E., Borch- ers C.H., Tempst P., and Zhang Y. 2006. Histone demethylation by a family of JmjC domain-containing proteins. Nature 439: 811-816
TsukiyamaT., Daniel C., Tamkun J., and Wu C. 1995. ISWI, amember of the SWI2/SNF2 ATPase family, encodes the 140 kDa subunit of the nucleosome remodeling factor Cell 83: 1021-1026.
Turner B.M. 2000. Histone acetylation and an epigenetic code. Bio Essays 22: 836-845.
Valk-Lingbeek M.E., Bruggeman S.W., and van Lohuizen M. 2004. Stem cells and cancer; the polycomb connection. Cell 118:409-418
van Attikum H. and Gasser S.M. 2005. The histone code at DNA breaks: A guide to repair? Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 6: 757-765.
van der Heijden G.W., Dieker J.W., DerijckA.A., Muller S., Berden J.H , Braat D.D., van der Vlag J., and de Boer P. 2005. Asymmetry in histone H3 variants and lysine methylation between paternal and maternal chromatin of the early mouse zygote. Mech. Dev. 122: 1008-1022.
Vaquero A., Loyola A., and Reinberg D. 2003. The constantly changing face of chromatin. Sci. Aging Knowledge Environ. 2003:RE4.
Varga-Weisz P.D., Wilm M., Bonte E., Dumas K., Mann M., and Becker P.B. 1997. Chromatin-remodeling factor CHRAC contains the ATPases ISWI and topoisomerase II. Nature 388: 598-602
Verdel A., Jia S., Gerber S., Sugiyama T., Gygi S., Grewal S.L, and Moazed D. 2004. RNAi-mediated targeting of heterochromatin by the RITS complex. Science 303:672-676.
Vidanes C.M., Bonilla C.Y., and Toczyski D.P. 2005. Complicated tails: Histone modifications and the DNA damage response. Cell 121:973-976.
Vignali M., Hassan A.H., Neely K.E., and Workman J.L.. 2000. ATP-dependent chromatin-remodeling complexes. Mol. Cell. Biol. 20:1899-1910.
Vire E., Brenner C., Deplus R., Blanchon L., Fraga M., Didelot C. , Morey L., Van E.A., Bernard D., Vanderwinden J.M., et al. 2005. The Polycomb group protein EZH2 directly controls DNA methylation Nature 439:861-874.
Volpe T.A., Kidner C., Hall I.M., Teng C., Grewal S.L, and Mar- tienssen R.A. 2002. Regulation of heterochromatic silencing and histone H3 lysine-9 methylation by RNAi. Science 297:1833-1837.
Waddington C.H. 1957. The strategy of the genes. MacMillan, New York.
Wade P.A., Gegonne A., Jones P.L., Ballestar E., Aubry E., and Wolffe A.P. 1999. Mi-2 complex couples DNA methylation to chromatin remodeling and histone deacetylation. Nat. Genet. 23:62-66.
Walsh C.P., Chaillet J .R., and Bestor T.H. 1998. Transcription of IAP endogenous retroviruses is constrained by cytosine methylation. Nat. Genet. 20:116-117.
Watanabe Y., Yokobayashi S., Yamamoto M., and Nurse P. 2001. Premeiotic S phase is linked to reductional chromosome segregation and recombination. Nature 409:359-363.
Watson J.D. 2003. Celebrating the genetic jubilee: A conversation with James D. Watson. Interviewed by John Rennie. Sci. Am. 288: 66-69.
Wei Y., Yu L., Bowen J., Gorovsky M.A., and Allis C.D. 1999. Phosphorylation of histone H3 is required for proper chromosome condensation and segregation. Cell 97:99-109.
Whetstine J.R., Nottke A., Lan R., Huarte M., Smolikov S., Chen Z., Spooner E., Li E., Zhang G., Colaiacovo M., and Shi Y. 2006. Reversal of histone lysine trimethylation by the JMJD2 family of histone demethylases. Cell 125:467-481.
Wolffe A.P. and Matzke M.A. 1999. Epigenetics: Regulation through repression. Science 286:481-486.
Wysocka J., Swigut T., Milne T.A., Dou Y., Zhang X., Burlingame A.L., Roeder R.G., Brivanlou A.H., and Allis C.D. 2005. WDR5 associates with histone H3 methylated at K4 and is essential for H3 K4 methylation and vertebrate development. Cell 121:859-872.
Yan Q., Huang J., Fan T., Zhu H., and Muegge K. 2003. Lsh, a modulator of CpG methylation. is crucial for normal histone methylation. EMBO J. 22: 5154-5162.
Yu B., Yang Z., Li J., Minakhina S., Yang M., Padgett R.W., Steward R., and Chen X. 2005. Methylation as a crucial step in plant micro RNA biogenesis. Science 307:932-935.
Zhang Y. and Reinberg D. 2001. Transcription regulation by histone methylation: Interplay between different covalent modifications of the core histone tails. Genes Dev. 15:2343-2360.
Zhang Y., LeRoy G., Seeiig H.R, Lane W.S., and Reinberg D. 1998. The dermatomyositis-specific autoantigen Mi2 is a component of a complex containing histone deacetylase and nucleosome remodeling activities. Cell 95:279-289.
Глава 4. Эпигенетика дрожжей Saccharomyces cerevisiae
Michael Grunstein 1 и Susan М. Gasser 2
1University of California, LosAngeles, California 90095-1570
2Fried rich Miescher Institute for Biomedical Research, 4058 Basel, Switzerland
Общее резюме
В ядре эукариот фракция хроматина, содержащая активные гены, называется эухроматином. Во время митоза она подвергается конденсации, чтобы обеспечить сегрегацию хромосом, а в интерфазе клеточного цикла снова деконденсируется, чтобы сделать возможной транскрипцию. Цитологическими методами было обнаружено, что некоторые хромосомные домены остаются конденсированными и во время интерфазы. Эти конститутивно компактные участки хроматина и были названы гетерохроматином. С развитием новых методов эту часть генома стали определять по молекулярным, а не цитологическим критериям: было показано, что конститутивно компактный хроматин в области центромер и теломер содержит тысячи копий простых повторяющихся последовательностей. Такой гетерохроматин, как правило, реплицируется на поздних этапах S-фазы клеточного цикла и образует скопления по периферии ядра и вблизи ядрышка. Существенной чертой гетерохроматина является способность к стохастичному распространению своей характерной, устойчивой к действию нуклеаз, структуры и связанной с нею репрессии транскрипции на соседние гены. Например, в случае гена white дрозофилы, детерминирующего красный цвет глаз, такая эпигенетическая репрессия проявляется в появлении чередующихся красных и белых участков глаза. Это явление получило название «мозаичность, обусловленная эффектом положения» (position-effect variegation — PEV) В его основе — узнавание метилированной по 9-му остатку лизина формы гистона H3 (H3K9) гетерохроматиновым белком 1 (heterochromatin protein 1 — НР1) и распространение этой метки вдоль хромосомы. У пекарских дрожжей Saccharomyces cerevisiae в ходе эволюции возник другой механизм образования гетерохроматина, но приводит он к очень похожему результату.
S. cerevisiae — микроорганизм, широко используемый при производстве пива и в хлебопечении. Однако, в отличие от бактерий, это — эукариот. Хромосомы у пекарских дрожжей, как и у более сложно организованных эукариот, связаны с гистонами, заключены в ядро и реплицируются в ходе S-фазы клеточного цикла с использованием множественных точек начала репликации (ориджинов).
Читать дальшеИнтервал:
Закладка:
