Михаил Ермолаев - Биологическая химия

Одними из первых исследователей, занимавшихся изучением ферментативных процессов, были Реомюр и Спалланцани . В своих опытах по перевариванию мяса в желудке птиц они впервые поставили вопрос о необходимости изучения химического состава пищеварительных соков. Русский ученый К. С. Кирхгоф (1814) показал, что в вытяжке из проросшего ячменя содержится вещество, которое вызывает превращение крахмала в сахар. Таким образом, Кирхгофом впервые был получен ферментный препарат амилазы (фермент, расщепляющий крахмал) и эту дату мы с полным правом можем считать датой возникновения ферментологии. Изучая процессы брожения, голландский ученый Ван Гельмонт впервые ввел в науку термин "ферменты" (от лат. fermentum — закваска). Слово "энзим" происходит от древнегреческого слова "эн зюме", что означает "в дрожжах".

Рис. 35. Кристаллический трипсин. Ув. 202 (по Нортропу)

К середине 50-х годов XIX века понятие о ферментах как о биологических катализаторах прочно утвердилось в науке. К этому времени и относится большой спор двух крупнейших ученых мира Луи Пастера и Ю. Либиха о месте локализации ферментов в клетке — спор, который по своему существу явился борьбой двух мировоззрений в науке — идеализма и материализма и затормозил развитие учения о ферментах без малого на 50 лет. Луи Пастер, доказывая, что деятельность ферментов неотделима от структуры клетки и с ее разрушением прекращается, прочно стоял на позициях вирховианства — одной из разновидностей идеализма в биологии. Либих утверждал, что действие ферментов не связано со структурой клетки. Этот спор практически продолжался более 100 лет и снова, в который раз, утвердил необходимость материалистического подхода к изучению биологических закономерностей. Первой подтвердила правильность точки зрения Ю. Либиха русский исследователь М. М. Манассеина в 1871 г. Растирая дрожжевые клетки с кварцевым песком, т. е. полностью разрушая структуру клетки, она доказала, что клеточный сок обладает способностью сбраживать крахмал. Однако, как это очень часто бывало в царской России, исследования М. М. Манассеиной остались без внимания и пальма первенства в этом вопросе была отдана немецким ученым братьям Бухнер , которые через 26 лет проделали аналогичный опыт (они разрушали клетки путем высокого давления) и получили такие же результаты. В последующем работами А. Н. Лебедева, И. П. Павлова, М. Дюкло, Э. Фишера, Л. Михаэлиса и многих других ученых окончательно была опровергнута точка зрения идеалистов. Именно материалистический подход в научных исследованиях дал возможность Дж. Самнеру в 1927 г. впервые получить фермент уреазу, а Дж. Нортропу в 1931 г.- кристаллические трипсин и пепсин (рис. 35, 36).

Рис. 36. Кристаллический пепсин. Ув. 90 (по Нортропу)

В настоящее время работами большой армии ученых как в нашей стране, так и за рубежом учение о ферментах успешно развивается. В настоящее время известно около 1000 ферментов. Работы академика А. Е. Браунштейна, В. А. Энгельгарда, А. И. Опарина, С. Е. Северина, В. Н. Ореховича, А. А. Покровского и многих других отечественных ученых в области изучения ферментов в человеческом организме имеют важное значение в медицине. Постановка диагноза, выбор правильного лечения и профилактики, разработка и применение различных лекарственных препаратов и т. д. основываются на изучении ферментов.

Катализ — это процесс изменения скорости химической реакции под влиянием различных веществ — катализаторов, участвующих в этом процессе и к концу реакции остающихся химически неизмененными. Если от добавления катализатора происходит ускорение химического процесса, то такое явление называют положительным катализом, а замедление реакции- отрицательным. Чаще всего приходится встречаться с положительным катализом. В зависимости от химической природы катализаторы разделяются на неорганические и органические. К последним относятся и биологические катализаторы — ферменты.

Рис. 37. Схематическое изображение некатализируемой (1) и катализируемой (2) реакций (объяснение в тексте)

Для понимания действия катализаторов необходимо кратко остановиться на рассмотрении сущности катализа. Скорость любой химической реакции зависит от числа столкновений активных молекул реагирующих веществ. Активированной называется молекула, которая имеет определенный запас потенциальной энергии. Взаимодействие двух таких молекул произойдет только в том случае, если запас энергии этих молекул будет достаточным для преодоления сил отталкивания между ними — так называемого "энергетического барьера" реакции (рис. 37, F, F 1, F 2). Если реагирующие молекулы будут обладать большей величиной энергии, чем энергетический барьер, то реакция произойдет. Если же запаса энергии реагирующих молекул будет недостаточно для преодоления энергетического барьера, то они не будут взаимодействовать. В этом случае для протекания реакции необходимо активировать молекулы, т. е. сообщить им дополнительное количество энергии, которое в сумме с имеющейся потенциальной энергией в молекулах будет достаточным для преодоления энергетического барьера. Это дополнительное количество энергии называется "энергией активации" (см. рис. 37, а, а 1, а 2). Активировать молекулы можно путем нагревания, повышения давления, облучения и т. д.

Сущность действия катализаторов заключается в том, что, во-первых, они обладают способностью активировать молекулы реагирующих веществ, и, во-вторых, взаимодействие молекул (или веществ) происходит не в один, а в несколько этапов.

При этом энергетический барьер каждой из промежуточных реакций будет ниже энергетического барьера исходной реакции. Схематично это можно представить следующим образом.

Исходную реакцию некатализируемую (рис. 37,1) между веществами А и В можно записать как

А + В → АВ(1)

Энергетический барьер этой реакции можно обозначить как F, а энергию активации — а. В случае введения в эту систему катализатора (К) (см. рис. 36,2) на первом этапе (2 1) произойдет взаимодействие одного из веществ с катализатором:

А + К → АК(2)

Энергетический барьер этой реакции, обозначенный как F 1, и энергия активации — а 1будет меньше энергетического барьера исходной реакции (1) F 11<���а и соответственно энергии активации.